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Résumé du colloque
La 17β-HSD œstrogénique humaine est une enzyme clé du métabolisme des œstrogènes. Elle catalyse l’interconversion entre l’estrone et l’estradiol et moins spécifiquement entre le DHEA et l’androstènedione. L’estradiol et les Δ5-diol stimulent la prolifération des cellules du cancer du sein. La 17β-HSD est un dimère de 68 kDa composé de deux sous-unités identiques de 34 kDa chacune. Nous avons étudié la dissociation-dépendante de la concentration des dimères, par la fluorescence d’anisotropie. À la suite de la dilution d’une solution 17β-HSD purifiée, la fluorescence d’anisotropie diminue de façon progressive. Cette diminution de la fluorescence d’anisotropie résulte de la dissociation du dimère de 17β-HSD. Nous avons déterminé une constante de dissociation de 3.5·10⁻⁸ M à 25 °C dans 40 mM Tris-HCl pH 7.5 avec 5% glycérol. Suite à la dissociation complète du dimère, on observe une augmentation de l’activité spécifique à partir d’une concentration de 17β-HSD de 1.4·10⁻⁸ M. Les implications de ces observations seront discutées.
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