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Distinction de plusieurs isoformes de la tropomyosine dans les muscles de poulet adulte

Jean-Claude Noël
Marie-Christine Thibault
Roland R. Tremblay
JN

Membre a labase

Jean-Claude Noël

Résumé du colloque

Deux sous-unités de la tropomyosine (α-TM et β-TM) sont habituellement distinguées par fractionnement électrophorétique en conditions dissociantes sur gel de polyacrylamide (SDS-PAGE) des myofibrilles de muscles de poulet adulte. Dans la présente étude, les protéines contractiles des muscles squelettiques (Sq) à contraction lente (antérieur latissimus dorsi, ALD) et à contraction rapide (posterior latissimus dorsi, PLD et pectoralis anterior, PA), et celles du muscle lisse de gésier et du muscle cardiaque ont été séparées par électrophorèse à deux dimensions (isoelectrofocalisation IEF, pH 4-6; SDS-PAGE 12.5% avec ou sans urée), et les cartes de fractionnement des protéines révélée que, sur la base de variations de poids moléculaires apparents et des points isoélectriques, des isoformes des sous-unités α-TM et β-TM caractérisent ces différents types de muscles (α-TM: Sq rapide et lent, cardiaque et lisse; β-TM: lisse et lisse). Une proportion certaine de ces peptides est aussi présente sous forme phosphorylée. Alors qu'un troisième isoforme de la chaîne légère de la sous-unité β-TM a été décelée récemment dans des géner embryonnaire, les présents résultats démontrent que ce peptide existe aussi dans le gésier adulte. Ces données suggèrent que des isoformes de TM additionnels existent dans le tissu musculaire adulte.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

Biologie cellulaire et moléculaire
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Thème du colloque :

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