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Résumé du colloque
Les enzymes protéolytiques connus sous le nom de convertases ont été identifiés dans différents tissus. Grâce au site catalytique commun, ces enzymes sont capables de cliver des précurseurs polypeptidiques après des sites d'acides aminés dibasiques. Des études antérieures réalisées sur le poumon au moyen de Northern blot ont démontré l'existence des messagers des enzymes suivantes: furine, PC1, PC5 et PC7. Cependant, la distribution de ces convertases dans le parenchyme pulmonaire n'est pas connue. Dans ce travail, nous avons réalisé une étude immunohistochimique à l'immunoperoxydase sur les poumons de rats, en utilisant des anticorps anti-PC1, -PC2, -PC5, -PC7 et -furine. Par ailleurs, une analyse Western blot a été réalisée sur les mêmes tissus pour confirmer la présence des convertases dans les poumons. Nos résultats préliminaires montrent une immunoréactivité et une distribution cellulaire différentes selon la convertase considérée. C'est ainsi que l'immunoréactivité à la furine apparaît faible mais de répartition large ou ubiquitaire. PC1 est réparti dans des cellules isolées des alvéoles du poumon ayant vraisemblablement une fonction neuroendocrinienne. PC2 semble se localiser dans les cellules de la paroi alvéolaire du poumon et les cellules du tissu lymphoïde. PC5 est bien présent dans les cellules épithéliales des bronchioles terminales. Enfin, PC7 est réparti dans les cellules épithéliales bronchiques ainsi que dans les cellules de la paroi alvéolaire. La caractérisation du type cellulaire exprimant ces convertases est en cours. D'après nos résultats préliminaires les convertases pulmonaires semblent être réparties de façon différente, ce qui laisse supposer des rôles diversifiés dans la fonction respiratoire et éventuellement dans des mécanismes pathologiques pulmonaires.
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