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Distribution des formes de protochlorophyllides et de la NADPH-protochlorophyllide oxydo-réductase dans les différents compartiments d'étioplaste chez l'orge

DK

Membre a labase

Dragan Kovacevic

Résumé de la communication

Chez les angiospermes, la photoenzyme NADPH-protochlorophyllide oxydo-réductase (POR) est responsable de la réaction de réduction de la protochlorophyllide (Pchlide) en chlorophyllide (Chlide) durant la biosynthèse de la chlorophylle. Le complexe photoactif POR-Pchlide-NADPH s'accumule dans la membrane interne des étioplastes, organites de plantes développées dans l'obscurité. Dans les chloroplastes, organites de plantes développées à la lumière, POR s'associe à l'enveloppe membranaire et au photosystème II de la membrane de thylakoide interne. Dans notre étude, nous avons séparé les corps prolamellaires (CPs), les prothylakoides (PTs), l'enveloppe et le stroma des étioplastes par centrifugation dans un gradient de sucrose et déterminé la distribution des complexes POR-pigment dans ces compartiments. La présence de la protéine POR a été identifiée à l'aide d'anticorps spécifiques et les complexes natifs Pchlide-POR et Chlide-POR ont été analysés par la spectrofluorométrie à 77 K. La déconvolution des spectres de fluorescence informe sur les mécanismes de formation de Chlide lorsque le complexe Pchlide-POR des différents compartiments des étioplastes est brièvement illuminé. Il apparaît que la Pchlide photoactive est principalement présente dans les CPs mais aussi dans le stroma. La Pchlide non photoactive a été détecté en majorité dans l'enveloppe et les PTs. Les mécanismes de l'activité du complexe Pchlide-POR ont été discutés pour les différents compartiments du plaste.

Contexte

news icon Domaine de la communication :
Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire