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Distribution intracellulaire et propriétés de la N-acétyl-β-glucosaminidase (NAGase) du poumon de lapin

M. Lebrun
R. Gianotto
ML

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M. Lebrun

Résumé du colloque

La NAGase de poumon de lapin présente un patron de distribution intracellulaire typiquement lysosomal. En effet, l'activité spécifique mesurée dans cette fraction est 6 fois plus élevée que dans le surnageant post-nucléaire et 5 fois plus élevée dans la fraction microsomale. Nos résultats démontrent que seulement 34% de l'enzyme est dans la fraction enrichie en lysosomes après son traitement par ultrasons. L'activité enzymique est mesurée dans le surnageant Bénor, alors que le reste de l'activité sédimente avec les lysosomes. L'activité enzymatique mesurée dans le surnageant est comparée à celle de la fraction enrichie en lysosomes. L'activité lysosomale est fonction du pH et de la concentration en chlorure de sodium. L'activité de l'enzyme par rapport à celle de l'enzyme marquée par la sulfonylbilsita est de 75% de l'enzyme marquée. La solubilisation de l'enzyme par le NaClO, 0.05M nous permet de la soumettre à une électrophorèse sur gel. L'enzyme renferme deux bandes distinctes qui nous permettent alors distinguer nettement bande d'activité lysosomale de la bande microsomale. D'autres auteurs ont obtenu des résultats semblables avec l'enzyme du foie de rat, du foie, de la rate et du rein de boeuf.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
host icon Hôte : École polytechnique de Montréal

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Titre du colloque :

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