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Résumé du colloque
Il ressort des nombreuses études expérimentales et cliniques effectuées récemment que l'enzyme responsable de l'oxydation de l'acétaldéhyde, l'aldéhyde déshydrogénase (ALDH), en particulier la forme mitochondriale de cette enzyme, joue un rôle majeur dans la tolérance à l'éthanol (ETOH). Récemment, nous avons pu démontrer pour la première fois l'existence d'ALDH chez D. melanogaster. Le présent travail concerne l'étude de la distribution subcellulaire d'ALDH chez D. melanogaster, une espèce reconnue pour sa haute tolérance à l'ETOH. Des larves de D. melanogaster ont été homogénéisées et le matériel obtenu a été soumis à des centrifugations différentielles. L'activité de l'ALDH ainsi que celles d'enzymes marquantes ont été déterminées dans les différentes fractions obtenues. Nos résultats montrent que l'activité ALDH se retrouve principalement dans la fraction mitochondriale (60-70%) et la fraction cytosolique (15-20%). Une faible activité est retrouvée dans la fraction microsomale (5-10%). Ces données préliminaires semblent indiquer que l'activité d'ALDH pourrait jouer un rôle important dans une haute affinité pour l'acétaldéhyde. Ces résultats confirment l'importance de l'ALDH mitochondriale dans l'expression d'une haute tolérance à l'ETOH. Une étude similaire est actuellement en cours chez d'autres espèces peu tolérantes à l'ETOH, D. simulans.
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