Colloque

Domaines structuraux de la glutamyl-tRNA synthétase de Escherichia coli

Anne Brisson

Jacques Lapointe

Paul H. Roy

Alexander W. Bell

Membre a labase

Anne Brisson

Résumé du colloque

Le chargement du glutamate sur le tRNA(Glu est catalysé par la glutamyl-tRNA synthétase (GluRS), un monomère de 53.8 kilodaltons (kDa) chez E. coli (Breton et al., J. Biol. Chem. 261: 10610-10617, 1986). Des protéolyses partielles de cette enzyme ont mis en évidence l'existence de sites d'attaques préférentiels délimitant des fragments de 12.9, 2.3, 12.1 et 26.5 kDa à partir du NH2 au COOH- terminal du polypeptide. La taille de ces fragments laisse croire que celui de 23 kDa serait une structure-charnière, et que ceux de 12.9, 12.1 et 26.5 kDa seraient des domaines structuraux (ou double domaine dans le cas du segment de 26.5 kDa). Le domaine de 12.9 kDa de la GluRS de E. coli (acides aminés 1 à 111) et la région incluant les acides aminés 26 à 136 de la glutaminyl-tRNA synthétase de E. coli (Hoben et al., J. Biol. Chem. 257: 11644-11650, 1982), ont en commun des similitudes dans leurs séquences en acides aminés (Breton et al., 1986) et dans trois de leurs regroupements hydrophobes, sans interruption majeure, suggérant que leurs structures tertiaires sont semblables.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université du Québec à Montréal

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