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Résumé du colloque
En absence de désactivation diffusionnelle, la durée de vie de l'état triplet excité d'un chromophore aromatique demeure une fonction de la viscosité du milieu voisinant le chromophore. Par exemple, la durée de vie de phosphorescence du tryptophane dans une protéine globulaire varie de plus de quatre ordres de grandeur, selon la rigidité locale de la protéine aux alentours de l'acide aminé aromatique. Il a été proposé qu'au cours de ces "mouvements de type diffusionnels", les vibrations dans le chromophore, qui sont importantes dans la relaxation non-radiative de l'état triplet, sont perturbées, favorisant ainsi le retour à l'état fondamental. Ce modèle corrobore les observations faites auparavant sur des solutions et dans des matrices de polymères synthétiques, il permet aussi de faire des prédictions, qui sont présentement en étude. Une revue de ce modèle sera présentée, ainsi que les résultats les plus récents avec des protéines et des polymères synthétiques dans lesquels le système subit du cisaillement ou soumis à l'influence d'ondes sonores, ceci introduit des mouvements internes du chromophore. L'utilisation potentielle de cette méthode comme sonde pour la structure et les dynamiques des systèmes biologiques et polymériques sera discutée.
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