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Effet de la flexibilité d'une chaîne latérale dans l'activité, la spécificité et la structure du site actif de la bêta-lactamase TEM-1 d'Escherichia coli

Nicolas Doucet
Pierre-Yves De Wals
Joelle N. Pelletier
ND

Membre a labase

Nicolas Doucet

Résumé de la communication

La compréhension de la relation moléculaire entre la structure et la fonction des enzymes est à la base de l'ingénierie enzymatique permettant l'utilisation de ces catalyseurs à diverses fins. Notamment, la connaissance de la relation entre l'activité catalytique, la spécificité envers divers substrats et la structure du site actif d'une enzyme permettraient le développement de nouveaux antibiotiques. Ces avancées passent par une approche visant l'étude mutationnelle de résidus spécifiques du site actif (mutagenèse dirigée ou combinatoire) couplée à une sélection de mutants d'intérêt. L’étude subséquente de ces mutants par modélisation moléculaire permet ainsi la caractérisation des interactions moléculaires en jeu. Nous avons entrepris l'étude de résidus spécifiques de la bêta-lactamase TEM-1, une enzyme conférant une résistance à plusieurs antibiotiques, dans le but de confirmer cette approche menant à une meilleure compréhension de son site actif et de la discrimination dans la reconnaissance de divers substrats. Les résultats ciblant l'un de ces résidus seront présentés.

Contexte

Section :
Biochimie et biologie structurale
news icon Domaine de la communication :
Biochimie et biologie structurale
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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