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Résumé du colloque
La motiline est un peptide de 22 acides aminés qui stimule la contractilité de l'estomac et du petit intestin. Le fragment 1-12 de ce peptide possède une activité in vitro analogue à celle de la motiline naturelle. La réduction spécifique des groupements carbonyles de la chaîne peptidique produit des analogues [CH2NH]n+1 dont l'activité biologique est nulle, excepté pour [CH2NH]1+2 et [CH2NH]2+3. Les structures de la motiline 1-12 et de ses analogues ont été étudiées par RMN et par modélisation moléculaire. L'analyse des vitesses d'échange des protons NH, les contraintes de distance et d'angles dièdres dérivées des spectres de RMN bidimensionnelle et les calculs de modélisation moléculaire en minimisation d'énergie et dynamique moléculaire démontrent qu'une structure similaire existe pour la motiline 1-12 et les analogues [CH2NH]1+2 et [CH2NH]2+3 dans la partie C-terminale, ce qui n'est pas le cas des autres analogues. Une relation structure-activité peut donc être démontrée.
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