Colloque

Effet de la température sur l'activité et la stabilité de la pyruvate kinase de Vibrio costicola

R. Fraser

E. de Medicis

B. Rossignol

Membre a labase

R. Fraser

Résumé du colloque

L'activité de la pyruvate kinase de Vibrio costicola, purifiée par chromatographie sur Sephadex G-75, est mesurée dans des conditions standards: température ambiante, 0.1M KCl et substrats saturants. Lorsque l'enzyme est pré-incubée dans des conditions différentes de température et de concentration en sel, son activité standard est modifiée. Une pré-incubation à 30°C, augmente son activité et la présence d'une haute concentration en sel augmente sa stabilité. L'inactivation observée lors de la pré-incubation à 40°C, est partiellement réversible en ramenant la température à 30°C. Lorsque l'essai enzymatique est conduit à des concentrations variables en phosphoénolpyruvate, la réaction apparait biphasique. Les résultats sont compatibles avec l'existence de deux enzymes distincts.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Moncton

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Titre du colloque :

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