Colloque

Effet de l'inosine sur la pyruvate kinase L de foie de rat

E. de Medicis

J. Paquette

J.M. Boutin

Membre a labase

E. de Medicis

Résumé du colloque

Des extraits de foie de rats sont préparés en vue d'obtenir la pyruvate kinase L soit sous forme non phosphorylée active, soit sous forme phosphorylée inactive. La pyruvate kinase L n'est pas phosphorylée chez des rats mis à jeun pendant 48 heures puis nourris avec une diète riche en sucre (1/3 moulée, 2/3 fructose). La pyruvate kinase L phosphorylée est obtenue à partir de rats soumis à une diète normale qui reçoivent, avant d'être sacrifiés, une injection intraveineuse de glucagon. L'inosine n'affecte pas l'activité de la pyruvate kinase dans des extraits de foies de rats nourris avec une diète riche en fructose. L'inosine affecte cependant la pyruvate kinase dans des extraits de foies de rats traités au glucagon. Aux concentrations non saturantes de phosphoenolpyruvate (32 mM), le profil de l'activité de la pyruvate kinase en fonction du pH diffère en présence d'inosine, de fructose 1,6 diphosphate ou sans effecteur. Ces résultats indiquent que l'inosine est un nouvel effecteur de la pyruvate kinase dont la propriété est de lever l'inhibition de la pyruvate kinase L phosphorylée par action du glucagon.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie cellulaire

Thème du colloque :

Biochimie et biologie cellulaire

Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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