Colloque

Effet du peptide ß-amyloïde de l'Alzheimer sur les neurones humains

Caroline Bélair

Hemant Paudel

Andrea Leblanc

Éric Paradis

Cynthia Goodyer

Membre a labase

Caroline Bélair

Résumé du colloque

La maladie d'Alzheimer est caractérisée par la présence pathologique de plaques séniles, de dégénération fibrillaire de neurones et de dépôts vasculaires d'amyloïde dans le cerveau. L'amyloïde des plaques séniles et des vaisseaux sanguins est constitué d'un peptide de 40 à 42 acides aminés (Aß1-40 ou Aß1-42) provenant du métabolisme de la protéine précurseur de l'amyloïde, normalement exprimée abondamment dans le cerveau. La dégénérescence fibrillaire implique une dysfonction du cytosquelette provoquée par l'hyperphosphorylation de la protéine tau dont le rôle principal est de stabiliser les microtubules du cytosquelette neuronal. Dans notre système de cultures primaires de neurones humains, Aß1-40 et Aß1-42 induisent la mort neuronale et provoquent l'hyperphosphorylation de tau. Notre étude tente de démontrer l'effet de concentrations pathologiques de Aß1-40 et Aß1-42 sur des kinases impliquées dans l'hyperphosphorylation de tau. Un système in vitro utilisant du tau recombinant comme substrat, démontre que Aß1-42 ainsi que Aß1-40 augmentent l'activité kinase des neurones. Présentement, nous tentons d'identifier les kinases dont l'activité est régulée par Aß1-42 et Aß1-40. Cette étude démontre un effet physiologique du Aß sur des neurones humains et nous permet d'entrevoir un lien important entre le Aß, tau et la mort neuronale.

Contexte

Section :

Neurobiologie et physiologie

Thème du colloque :

Neurobiologie et physiologie

Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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