Colloque

Effets de divers facteurs sur la liaison de la corticosterone avec le cytochrome P-450

J.C. Forest

J.-G. Lehoux

Membre a labase

J.C. Forest

Résumé du colloque

Nous avons étudié l'effet de la température, du pH, de l'oxydation et de la réduction de l'enzyme, de l'urée, des ions K+ et Na+ ainsi que de certains inhibiteurs de la synthèse des stéroïdes sur l'interaction du substrat corticosterone (B) envers le cytochrome P-450 (P-450) mitochondrial des surénales de brebis. Les pH plus petits que 7.0 et plus grands que 7.5 ainsi que l'urée diminuent l'amplitude des spectres induits par la liaison de B au P-450. L'élévation de la température entraîne la transformation d'un spectre de type I (maximum à 390 nm, minimum à 420 nm) en type I inversé à faible concentration de B. La réduction ou l'oxydation du P-450 entraîne également des différences réversibles de type spectrale. Les ions K+ et Na+ altèrent l'association de B avec le P-450 suggérant la possibilité d'un mécanisme régulateur à ce niveau. Bien que certains inhibiteurs de la synthèse des stéroïdes comme le chonaphthazène et l'hexindole n'induisent pas des différences spectrales entre B et le P-450, le cyanure de sodium en présence de P-450 déplace le monoxyde de carbone sur le site hémique de l'enzyme. Ces changements spectraux supportent les données recueillies tant "in vivo" qu'"in vitro" sur l'activité des systèmes enzymatiques impliqués dans la biosynthèse de la corticostérone.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : École polytechnique de Montréal

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