Colloque

Effets de l'ATP sur l'actine

Hélène Bombardier

Mario Bouchard

Michèle Auger

Claude Gigoux

Membre a labase

Hélène Bombardier

Résumé du colloque

L'actine est l'une des principales protéines du muscle squelettique. Elle joue un rôle essentiel dans la contraction musculaire et dans la motilité des cellules non-musculaires. C'est aussi un composant du cytosquelette. L'actine existe sous deux formes : la forme monomérique (G) et la forme polymérisée (F). L'actine-G possède un site de liaison pour un nucléotide, l'ATP. Lors de la polymérisation l'actine hydrolyse cet ATP. On ignore le rôle de l'ATP dans la polymérisation de l'actine. Nous avons étudié, par calorimétrie différentielle à balayage, l'effet de l'ATP sur l'actine. Nos résultats montrent que l'ATP, à concentration physiologique, stabilise l'actine de façon importante contre la dénaturation thermique (la température de transition passe de 70°C à 76°C). Cette stabilisation est spécifique à l'ATP; aucun nucléotide n'a cet effet sur l'actine. De plus, la présence du phosphate-y de l'ATP est essentielle, mais l'hydrolyse de l'ATP ne joue aucun rôle car les analogues non hydrolysable de l'ATP sont actifs. Cette stabilisation de l'actine à la dénaturation thermique traduit un renforcement des liens intramoléculaires mais qui n'entraîne pas de modification de la structure secondaire de la protéine. Comme cet effet de l'ATP se fait à concentration physiologique, il pourrait avoir une fonction in vivo.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Hôte : Université du Québec à Montréal

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