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Résumé du colloque
Il est bien connu qu'une déficience en hormones thyroïdiennes affecte les propriétés physiologiques des muscles squelettique et cardiaque. Ces modifications dans la contractilité sont en corrélation avec la composition protéique des muscles squelettiques et cardiaques. Afin de mieux préciser la relation entre l'hypothyroïdie chronique et la synthèse protéique, des rats mâles Sprague-Dawley furent thyroïdectomisés chirurgicalement (TH-X). Six mois plus tard, les polyribosomes des muscles soleus et cardiaque des groupes TH-X et contrôlé intact (N) furent isolés et utilisés dans un système de traduction modifié de réticulocyte de lapin en présence de [35S]-méthionine. Les produits de traduction furent séparés électrophorétiquement sur gels 2-D et visualisés par fluorographie. Des préparations tissulaires d'enzymes solubles et des protéines contractiles furent comparées avec les groupes TH-X et N dans les mêmes conditions. Par rapport au soleus N, le contenu et la synthèse d'un polypeptide de 30 kda sont augmentés dans le muscle soleus TH-X. De plus, les polyribosomes du cœur TH-X codent pour une synthèse accrue d'un polypeptide de 55 kda identifié comme étant possiblement la α-actinine. Ces résultats indiquent que l'hypothyroïdie chronique exerce un effet sélectif sur l'activité de synthèse d'un nombre d'ARN messagers spécifiques dans le muscle.
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