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Effets des détergents sur la solubilisation et l'activité des enzymes de la membrane de la bordure en brosse de l'entérocyte chez l'homme

J. Lemaire
D. Maestracci
JL

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J. Lemaire

Résumé du colloque

Les membranes obtenues à partir de fragments chirurgicaux de duodénum, jéjunum et iléon sont incubées en présence de sodium dodecyl sulfate (SDS), Triton X-100, Lubrol et désoxycholate, à différentes concentrations. Pour les études de solubilisation, les protéines et les différentes enzymes membranaires (Maltase (M), Lactase (L), Sucrase (S), Théalase (T), phosphatase alcaline (PA), γ-glutamyltransferase (GGTPase) et Leucylnaftylamidase (LNAase)) sont dosées dans les culots et les surnageants obtenus après centrifugation des membranes à 114,000 g pendant une heure. Les enzymes membranaires furent déterminées après des temps d'incubation variable (0, 2, 24, et 48 heures) et exprimées en pourcentage de l'activité observée avec des membranes incubées pendant des temps identiques mais en l'absence de détergents. 29 à 97% des protéines sont solubilisées par le SDS et le désoxycholate à 1%. À la même concentration, le Lubrol et le Triton solubilisent respectivement 52 et 65% des protéines. Le Lubrol inhibe environ 50% des différentes enzymes. Le SDS n'inactive la LNAase et la GGTPase. Les différentes enzymes sont stables en présence de désoxycholate et de Triton, ce qui permet de localiser les peptidases après solubilisation et électrophorèse des membranes en présence de Triton.

Contexte

Section :
Physiologie et gastroentérologie
news icon Thème du colloque :
Physiologie et gastroentérologie
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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