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Résumé du colloque
Des recherches antérieures ont montré que l'optimum d'activité de l'enzyme protéolytique de morue se situe à pH 5 et que cette activité persiste à la température de -5°C. Nous avons préparé par voie chimique un extrait enzymatique concentré de muqueuse stomacale de morue; cet extrait a été soumis à l'électrophérographie, technique qui permet le contrôle de l'homogénéité des protéines et l'essai biologique des fractions éventuellement séparées. Les résultats acquis ne montrent pas une dispersion de l'activité enzymatique alors que l'électrophorèse de la pepsine de port aboutit à la séparation de deux fractions dont le pH d’activité est différent. Dans les conditions expérimentales où nous sommes placés, la migration différentielle entraîne une augmentation marquée de l’activité protéolytique. La chromatographie de partage des éluats montre une modification structurelle qui peut être rapportée au passage du courant électrique: en effet, le nombre et l’aspect des taches chromatographiques obtenues par diffusion simple et par l’électrophorèse sont différents. L’éventualité d’une purification ou d’une modification structurelle de l’enzyme au cours de l’électrophérographie sont discutées.
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