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Résumé du colloque
L'anticorps monoclonal CC-3, produit dans notre laboratoire, réagit très fortement avec les cellules mitotiques de tous les organismes que nous avons étudiés. Dans les cellules interphasées, une nette réactivité est également observée mais demeure confinée à des granulations nucléaires. L'antigène est une protéine de 255kD dont l'immunoréactivité est conférée par un épitope phospho-dépendant. Dans le but de caractériser cette phosphoprotéine nucléaire, nous avons entrepris des études d'immunolocalisation et de compartiment biochimique, en utilisant l'anticorps CC-3 comme sonde. En microscopie confocale, nous avons observé une nette concentration de la p255 dans des amas extranucleolaires apparemment amotés. Par extractions successives de composants nucléaires, il est apparu que la p255 a un comportement biochimique comparable aux protéines structurales constituant la matrice nucléaire. Des expériences de double marquage utilisant CC-3 et Y12, un monoclonal anti-snRNP, ont démontré la colocalisation de la p255 et des particules ribonucléoprotéiques responsables de la maturation nucléaire des ARNs. Ces observations, couplées à la conservation phylogénétique de la p255 soulignent l'importance vraisemblable de cette protéine. Des travaux de purification par affinité sont en cours pour cloner et identifier cette protéine.
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