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Résumé du colloque
Le mercure, un modificateur des groupements sulfhydryls, a été utilisé pour explorer les relations structure-fonction au niveau du photosystème II (PSII), site de la membrane du thylakoïde où est généré l'oxygène que nous respirons. Dans le présent travail, nous avons mesuré la composition polypeptidique du PSII. L'analyse électrophorétique révèle qu'un polypeptide de 33 kDa est délogé des fragments membranaires thylakoïdes de PSII suite à un traitement au mercure. Ce polypeptide correspond au polypeptide extrinsèque de 33 kDa du complexe de dégagement d'oxygène habituellement délogé à la suite d'un traitement à l'urée. Cependant, les deux polypeptides extrinsèques de 16 et 23 kDa délogés de façon concomitante en présence d'urée sont demeurés intacts à la suite de l'incubation au mercure. À notre connaissance, c'est la première fois qu'un tel phénomène survient. Ce résultat apporte de nouvelles informations sur l'organisation structurelle du PSII et remet en question le modèle actuel proposant que les polypeptides de 16, 23 et 33 sont liés successivement à la membrane. Enfin, d'autres modificateurs de groupements sulfhydryls ont été utilisés et l'implication des cystéines sur l'intégrité structurelle et fonctionnelle du PSII sera discutée.
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