Colloque

Enzyme secondaire d'oxydation de l'éthanol chez la Drosophile

Colette Larochelle

François Garcin

Swarn Chawla

Johanne Cuii

Membre a labase

Colette Larochelle

Résumé du colloque

Nos travaux antérieurs suggèrent qu'il existerait chez la Drosophile (D.) un équilibre fonctionnel entre l'alcool déshydrogénase (ADH) et l'aldéhyde déshydrogénase (ALDH). Ainsi l'activité de l'ALDH serait reliée à la capacité d'oxydation de l'éthanol (ETOH) en acétaldéhyde par l'ADH. Cependant, nous avons récemment mis en évidence une activité ALDH chez plusieurs souches de D. ne produisant pas d'ADH active (ADH- nul) mais démontrant un certain niveau de tolérance à l'ADH. Nous émettons l'hypothèse qu'une enzyme secondaire d'oxydation de l'éthanol pourrait limiter, moyennant la catalase. Le présent travail concerne le dosage de la catalase et de l'ALDH chez D. mélanogaster et chez des souches de mutants ADH-nul. Des mouches adultes de 5 à 6 jours ont été anesthésiées, congelées à l'azote liquide puis homogénéisées. Les dosages de l'ALDH et de la catalase ont été effectués par spectrophotométrie sur des homogénats partiellement purifiés. Les activités ont été exprimées en mU/mg de protéines. L'activité spécifique de l'ALDH est comparable chez les deux souches. Par contre, l'activité de la catalase est plus élevée chez les mutants ADH-nul que chez D. mélanogaster. Ces données suggèrent que la catalase peut représenter un substitut pour l'oxydation de l'ETOH lorsque l'ADH n'est pas active.

Contexte

Section :

Pharmacologie et toxicologie

Thème du colloque :

Pharmacologie et toxicologie

Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

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