Colloque

Enzymes lipolytiques chez E. coli

G. Nantel

P. Proulx

Membre a labase

G. Nantel

Résumé du colloque

Une lysophospholipase et une lipase d'E. coli ont été étudiées. L'activité lysophospholipasique est décelable à la fois dans le cytosol et dans la fraction membranaire de la cellule. Par contre, la lipase se retrouve seulement dans la fraction membranaire. La lysophospholipase possède un pH optimum très large et elle est inhibée par des détergents divers. Un protocole expérimental pour la purification partielle de cette enzyme est décrit. La lipase est activée par le Ca++ et par les sels de bile, de préférence à d'autres détergents. L'enzyme non purifiée attaque aussi bien les tri-, les di-, et les mono-glycérides, dépendant des conditions d'incubation. La purification partielle de cette lipase se fait en parallèle avec celle de la phospholipase A1. Les conditions optimales pour les deux activités sont identiques, sauf pour la sorte de détergent requis. Le rôle de ces enzymes lipolytiques est discuté en relation avec le métabolisme des lipides chez E. coli.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université d’Ottawa

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