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Essai de la superoxyde dismutase

Renaud Vincen
Denis Nadfa
Gaston Chevalier
RV

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Renaud Vincen

Résumé du colloque

L'activité superoxyde dismutase (SOD) est un paramètre intéressant en toxicologie; l'activité SOD est induite par la charge oxygène et est inhibée par des métaux lourds tels que le cadmium et le mercure. À cause du nombre élevé de fractions dans une étude toxicologique, l'analyse exhaustive de la SOD par un essai en cinétique est fastidieuse. Pour cette raison, nous avons adapté en essai à temps fixe ("end-point") le système xanthine-xanthine oxydase et NBT de Beauchamp et Fridovich (Anal Biochem 44: 276; 1971). Nous utilisons les réactifs de Oberly et Spitz (Meth Enzymol 105:457; 1984). Nous effectuons l'essai à 25°C, pH 7.8, pendant 12-20 h, puis nous arrêtons la réaction par acidification. La sensibilité obtenue est excellente: une unité enzymatique SOD-CuZn correspond à 5-6 mg de protéines. L'incubation à froid accroît la sensibilité de 6 fois par rapport à la lecture en cinétique. Comparativement, dans la méthode au cytochrome C, une unité correspond à 325 ng de SOD-CuZn. L'essai à temps fixe est utilisable avec des homogénats tissulaires et convient mieux à un nombre d'échantillons élevé.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

Biologie cellulaire
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Thème du colloque :

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Essai de la superoxyde dismutase
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