Colloque

Essais de dégradation de l'Antigène Australia par différents enzymes

J.P. Valet

J. Vatte

H.-W. Ackermann

Membre a labase

J.P. Valet

Résumé du colloque

Des préparations d'Antigène Australia purifié ont été soumises à l'action de certains enzymes, telles: pepsine, trypsine, ribonucléase, phospholipase C, neuraminidase et protéases (subtilisine et subtilopeptidase). Les préparations ainsi traitées ont été testées en immuno-diffusion et contre-électrophorèse pour noter toute chute de titre antigénique et des observations au microscope électronique ont été faites pour apprécier les changements de structure. Il appert que la trypsine ne détruisent pas l'activité antigénique après une action de 8h mais semblent cependant digérer légèrement les particules en périphérie. Par ailleurs, la phospholipase C entraîne une notable chute de titre antigénique et modifie une fraction importante la structure de l'antigène. L'action de la neuraminidase montre sans équivoque que la structure de l'antigène Australia, due en grande partie de sa motilité électrophorétique à l'acide sialique. Il semble donc que l'activité soit affectée par cet enzyme, ainsi que la structure de la molécule.

Contexte

Section :

Microbiologie et immunologie

Thème du colloque :

Microbiologie et immunologie

Hôte : École polytechnique de Montréal

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Titre du colloque :

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