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Résumé du colloque
Nous avons mis au point une méthode simple afin de déterminer de façon quantitative la structure secondaire des protéines à partir de leurs spectres IRTF. La bande due au mode de déformation de l'eau, située à 1645 cm-1, se superpose aux modes amides I et II des protéines et doit donc être soustraite. Cette soustraction est effectuée en utilisant un algorithme de moindres carrés, la bande de combinaison de l'eau à 2130 cm-1 servant de standard interne. Les spectres ainsi obtenus montrent des structures sont connues ont été enregistrés et utilisés pour calculer les spectres correspondant aux différentes structures telles, c'est à dire l'hélice α, le feuillet β et la structure désordonnée. Le degré d'exactitude de la méthode est évalué en comparant une combinaison linéaire des spectres calculés aux spectres expérimentaux des protéines, ceci afin d'estimer leur structure secondaire. Les coefficients de corrélation obtenus entre les données IRTF et celles définies par diffraction des rayons X sont de l'ordre de 0,99 pour les structures en hélice α et feuillet β et de 0,7 pour la structure désordonnée.
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