Colloque

Étude cinétique de la peroxydase de raifort modifiée en surface à l'aide de polyéthylène glycol

Jean-Charles Gayet

Guy Fortier

Membre a labase

Jean-Charles Gayet

Résumé du colloque

De plus en plus de procédés biotechnologiques font appel à l'utilisation d'enzymes en milieu défavorable au maintien de leur activité (organique, hétérogène...). Moult travaux ont donc été réalisés pour augmenter la solubilité et la stabilité des enzymes dans ces milieux fortement dénaturants. Parmi les différentes approches possibles à cette problématique, nous avons choisi d'étudier et de modéliser la modification de surface de la peroxydase de raifort (HRP) par fixation covalente, sur les fonctions amines libres de la protéine, de polyéthylène glycols (PEG) de différentes masses moléculaires via un anthroylchlorure. Les conditions d'activation des PEG ont été optimisées, ainsi que la fonctionnalisation des amines de la HRP. Les activités spécifiques des divers PEG réactifs au moment des variations notables par rapport à l'enzyme libre. Les caractéristiques cinétiques de l'enzyme modifiée en fonction de la masse moléculaire du PEG fixé seront présentées en termes de constantes de Michaelis-Menten (Km et Kcat) de la Vmax, en utilisant le o-phénylène diamine et le peroxyde d'hydrogène comme substrats. Suite à ces études, il est démontré que le mécanisme réactionnel n'est pas modifié et demeure de type ping-pong. La susceptibilité de la HRP modifiée à l'autoinactivation et à l'inactivation par le peroxyde d'hydrogène sera aussi discutée.

Contexte

Section :

Biotechnologie

Thème du colloque :

Biotechnologie

Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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