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Étude cinétique de la phosphatase alcaline chez Tribolium confusum Duval

KC

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K.D. Chaudhary

Résumé du colloque

Nous avons déterminé quelques propriétés de la phosphomonoestérase alcaline dans des homogénats de T. confusum. Nous avons mesuré l'action enzymatique à différentes conditions de pH, de temps, d'incubation, de température et à différentes concentrations de substrat et d'enzyme. Nous avons étudié les effets de quelques ions métalliques divalents (Mn++, Mg++, Zn++) après addition d'un agent chélateur, l'EDTA. L'activité enzymatique n'est inhibée ni par l'iodosobenzoate ni par le p-chloro-mercuribenzoate. C'est dans la fraction soluble que nous retrouvons la plus grande activité spécifique.

Contexte

Section :
Biochimie
news icon Thème du colloque :
Biochimie
manager icon Responsables :
Édouard Pagé
host icon Hôte : Université Laval

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Titre du colloque :

Biochimie

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