Communication

Étude cinétique par HPLC de l'étape d'acylation de la gamma-glutamyl transpeptidase purifiée de reins de rats

Mylène Morin

Jeffrey Keillor

Membre a labase

Mylène Morin

Résumé de la communication

La gamma-glutamyltranspeptidase (GGT) est une enzyme impliquée dans plusieurs processus physiologiques tels le transport des acides aminés, l'apoptose ainsi que la maladie de Parkinson. Malgré les nombreuses recherches effectuées, plusieurs informations sont manquantes sur le mécanisme de la GGT, notamment son acylation par le substrat donneur natif, le glutathion, et le transfert de cette entité acyle sur un acide aminé (transpeptidation). Ce transfert peut également se faire sur une molécule d'eau (hydrolyse) ou sur une autre molécule de substrat donneur (auto-transpeptidation). Notre étude consiste ainsi à approfondir le mécanisme de cette étape d'acylation de la transpeptidation par la synthèse de différents substrats analogues du glutathion. Une méthode analytique par HPLC a été développée afin d'effectuer les différentes cinétiques enzymatiques de ces substrats et d'identifier les différents produits enzymatiques obtenus. Une courbe pH-vitesse en forme de cloche, avec le glutathion comme substrat, a été obtenue et a permis de valider la méthode et d'obtenir des informations sur les acides aminés impliqués dans ce mécanisme au site actif.

Contexte

Section :

Biochimie et biologie structurale

Domaine de la communication :

Biochimie et biologie structurale

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Thème du communication :

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