Colloque

Étude cinétique par spectroscopie infrarouge 1D et 2D de l'agrégation du cytochrome c et de sa réversibilité partielle en présence de dimyristoylphosphatidylglycérol

Marie-Josée Paquet

Michèle Auger

Michel Pézolet

Mario Laviolette

Membre a labase

Marie-Josée Paquet

Résumé du colloque

L’agrégation du cytochrome c, une protéine basique impliquée dans le transport d’électrons dans les membranes de mitochondries, a été étudiée par spectroscopie infrarouge à une dimension et à deux dimensions en présence de dimyristoylphosphatidylglycérol (DMPG), un phospholipide chargé négativement. L’influence de la température et de la concentration du cytochrome c sur l’agrégation a été étudiée en suivant l’intensité de la bande à 1616 cm-1, qui est caractéristique des protéines agrégées. Les résultats indiquent que le degré d’agrégation atteint est augmenté aux températures élevées et que la vitesse d’agrégation est plus grande pour les concentrations élevées de cytochrome c. De plus, il a été observé que la réversibilité de l’agrégation, qui est induite par la transition de phase de gel à liquide cristalline du lipide, est dépendante du degré d’agrégation atteint. La spectroscopie infrarouge à deux dimensions a été utilisée afin de corréler les différentes composantes de la structure secondaire du cytochrome c pendant son agrégation. Ainsi, il a pu être déterminé quelles structures sont dénaturées lors de l’agrégation et dans quel ordre les différents événements ont lieu. Finalement, l’effet de la réversibilité de l’agrégation sur les composantes de la structure secondaire du cytochrome c a aussi été étudié.

Contexte

Section :

Biophysique

Thème du colloque :

Biophysique

Responsables :

André Longtin

Hôte : Université d’Ottawa

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Titre du colloque :

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