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Résumé du colloque
Le virus grippal A/Alchi/2/68(H3N2) possède en plus de la neuraminidase (NA) une protéine douée des activités hémagglutinante et neuraminidasique (HANA). Leurs caractéristiques biochimiques sont les suivantes: après leur isolement du virus et purification par électrophorèse sur papier acétate de cellulose suivie d'une chromatographie d'affinité, la HANA donne une bande sur électrophorèse sur gel d'acrylamide et de SDS; la densité du gradient de chlorure de césium est de 1,288 g/cm3 comparativement à 1,261 g/cm3 pour la NA. Le pH optimal de la HANA et de NA est de 4,5 et 5,5. Les ions calcium stimulent leur activité et l'EDTA l'inhibe, mais à des degrés différents. L'activité des deux protéines est réduite en présence de la chaleur et de certains inhibiteurs. La HANA a une activité enzymatique plus élevée que la NA quel que soit le substrat. Le Km de HANA et de NA pour le substrat 2-N-acétylneuraminylactosamine est 2,75 x 10-3 M et 2,18 x 10-3 M et pour la fétuine de 6,03 x 10-5 M et 6,31 x 10-5 M respectivement. L'étude de compétition pour le substrat 2,4,3-N-acétylneuraminylactose confirme que HANA et NA, distinctes antigéniquement, sont deux protéines différentes.
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