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Étude comparative du clivage du précurseur du TGFβ1 par les endoprotéases de la classe des subtilisines

M-H. Laprisé
F. Blanchette
C. M. Dubois
F. Grondin
N. Seidah
R. Le Duc
ML

Membre a labase

M-H. Laprisé

Résumé du colloque

Le TGFβ est un polypeptide homodimérique de 25 KDa impliqué dans la régulation de la croissance, la différenciation cellulaire et les réponses inflammatoires. Le TGFβ1 est synthétisé sous forme de pré-pro-TGFβ1 de 390 a.a.. Après clivage du peptide signal, le pro-TGFβ1 est stocké au site R-H-R-R permettant ainsi le relâchement du TGFβ1 mature. Nous avons démontré que ce tétrapeptide pouvait être clivé dans la furine, une des convertases de la classe des subtilisines. Cette séquence étant un site de clivage très conservé d'autres convertases du même groupe, nous avons étudié leur capacité de cliver le précurseur du TGF β1. Ainsi, les cellules LODWC ont co-infectées avec un virus vaccinia recombinant codant pour le précurseur du TGFβ1/VV:TGFβ1 et pour l'une ou l'autre des convertases suivantes: PC1/PC3 (VV:PC1), PC2 (VV:PC2), PACE4 (VV:PACE4), furine (VV:fur) ou PC6/V6 (VV:PC5). Après infection, le TGFβ1 des surnageants est activé à la chaleur et soumis au bioessai. Une co-infection VV:TGFβ1 et VV:fur induit des niveaux élevés de TGFβ1 actif soit 863 ng/ml. Tandis qu'une co-infection avec VV:PACE4 induit 51 ng/ml, VV:PC5 1.9 ng/ml, VV:PC3 11.6 ng/ml. Ces résultats suggèrent que le TGFβ1 peut être clivé par diverses convertases du groupe des subtilisines, la furine étant la plus efficace suivie par PACE 4, PC5, et PC1.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Chicoutimi

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Titre du colloque :

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