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Étude de la composition protéique et enzymatique de la membrane de la bordure en brosse intestinale et rénale chez le lapin

J. Lemaire
D. Mastracci
D. Riendeau
JL

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J. Lemaire

Résumé du colloque

La méthode décrite par Schmitz et al. (Biochim. Biophys. Acta, 323 (1973) 98-112) pour la purification de la membrane de la bordure en brosse (m.b.b.) à partir d'intestin humain a été utilisée pour la purification de m.b.b. d'intestin et de cortex rénal, chez le lapin. Il est donc possible d'obtenir une membrane dénuée de ces débris de microvillosités. Les rendements protéiques des m.b.b. sont de 6.5% et de 5.0% pour l'intestin et le rein respectivement. L'analyse des activités sucrase, phosphatase alcaline, γ-glutamyltransférase, leucynaphthylamidase et tréhalase montre des coefficients de purification de 10 x en ordre de grandeur (enrichissement de 10 x par rapport à l'homogénat) pour chacune de ces activités sur une seule préparation d'animaux. L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide à 8% en présence de dodécyl sulfate de sodium (SDS) des m.b.b. intestinales et rénales a montré 12% de bandes protéiques et 9 bandes protéiques communes. Certaines activités enzymatiques n'ont été trouvées que dans les m.b.b. intestinales et rénales sont associées à ces bandes communes. Ce travail nous a permis de confirmer la position sur le gel de polyacrylamide de certaines activités enzymatiques qui avaient été étudiées jusqu'à maintenant, seulement dans l'intestin.

Contexte

Section :
Biologie cellulaire et moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biologie cellulaire et moléculaire
host icon Hôte : Université d'Ottawa

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Titre du colloque :

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