Communication

Étude de la dénaturation thermique de l'actine par calorimétrie différentielle à balayage et spectrométrie de dichroïsme circulaire : effet de la viroïsine

Fannie St-Gelais

Claude Gicquaud

Marc Beauregard

Membre a labase

Fannie St-Gelais

Résumé de la communication

L’actine est une protéine que l’on retrouve dans la plupart des cellules. Elle joue un rôle majeur dans la contraction musculaire et non musculaire et est aussi impliquée dans l’élaboration du cytosquelette. Cette protéine existe sous deux formes, la forme monomérique, l’actine G et la forme filamenteuse, l’actine F. La viroïsine est un peptide extrait du champignon Amanita virosa qui se lie spécifiquement à l’actine F et empêche la dépolymérisation. Par contre, aucune interaction entre la viroïsine et l’actine G n’est connue. L’objectif de ce projet de recherche est d’étudier l’interaction de la viroïsine avec l’actine par calorimétrie différentielle à balayage et spectrométrie de dichroïsme circulaire. Nos résultats montrent que la viroïsine stabilise l’actine F contre la dénaturation thermique, la température de transition passe de 66,5oC à 81,0oC. D’autre part, nous avons mis en évidence que la viroïsine se lie aussi à l’actine G dont la Tm augmente de 65,0 oC à 81,0 oC. Cette augmentation de la stabilité du monomère due à la viroïsine ne résulte pas de la polymérisation de l’actine et par conséquent doit résulter d’un changement de conformation du monomère, conformation qui n’est pas connue. La spectrométrie de dichroisme circulaire a permis de caractériser ce changement de conformation du monomère et montre que lors de la dénaturation thermique de l’actine G les hélices alpha sont stabilisées par la viroïsine.

Contexte

Section :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Domaine de la communication :

Biochimie, biologies cellulaire et moléculaire

Hôte : Université de Montréal

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Thème du communication :

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