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Étude de la dépendance des phospholipides sur l'activité enzymatique de la 5-lipoxygénase humaine

Jean-Pierre Falgueryet
Ian Street
Denis Riendeau
JF

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Jean-Pierre Falgueryet

Résumé du colloque

La 5-lipoxygénase humaine (5-LO) est l'enzyme qui catalyse la formation de l'acide hydroperoxy-5-éicosatétraénoïque (5-HPETE) à partir de l'acide arachidonique (AA). L'enzyme possède également une activité 8-lipoxygénase qui permet la transformation subséquente du 5-HPETE en leucotriène A4 (LTA4). Il a été précédemment montré que l'enzyme, en plus des ions calcium et de l'ATP, requiert la présence de phospholipides pour son activité. À la suite de cette étude, nous avons montré que l'activité enzymatique dépend du rapport de la concentration des phospholipides sur celle de l'AA et non pas de la concentration d'AA en solution. Nous avons également observé que le rapport de concentration de son cofacteur le 5-HPETE augmente en fonction de la concentration de 5-LO. À forte concentration d'enzyme (15 μg/mL), le rapport LTA4/5-HPETE (>10) était comparable à celui observé lors de la stimulation de leucocytes polymorphonucléaires humains par le calcium ionomycène. Lorsque l'AA est fixé au phospholipide en solution ou en substrat, l'oxydation par la 5-LO est strictement dépendante de la présence de phospholipase A2. Les résultats que nous avons obtenus indiquent l'hydrolyse de l'acide arachidonique à la surface des vésicules de phospholipides, par des phospholipases identifiées d'AA. Si le phospholipide enlevé est utilisé comme substrat par l'enzyme pour former le LTA4.

Contexte

Section :
Biochimie, biologie moléculaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie, biologie moléculaire
host icon Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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