Colloque

Étude de la glucoamylase de Lactobacillus amylovorus

Jennylynd A. James

Byong H. Lee

Jean-Luc Berger

Membre a labase

Jennylynd A. James

Résumé du colloque

La glucoamylase est une enzyme qui hydrolyse certains polysaccharides par clivage des liaisons glycosidiques de type α-1,4 et α-1,6 à partir des terminaisons non-réductrices pour donner du α-D-glucose. Cette spécificité est importante dans l'industrie alimentaire pour certaines applications en brasserie, en boulangerie ou en alimentation animale. L'objectif de cette étude était d'examiner les propriétés physiques et chimiques d'une glucoamylase thermolabile d'une souche de Lactobacillus amylovorus, facilement inactivée par un traitement de pasteurisation pour son utilisation dans un procédé de production de bière à faible teneur en calories ("Lite"). La purification de l'enzyme a été réalisée sur un système "FPLC" par échangeuse ioniques sur une colonne préparative MONO Q et par électrophorèse native sur gel de polyacrylamide. La température optimale d'activité de l'enzyme fut déterminée être de 60°C pour un pH optimal de 5.5. L'activité enzymatique ne fut pas affectée par Ca2+, Mg2+ ou EDTA tandis que Pb2+ et Co2+ à seulement 1mM ont complètement inhibé l'activité. La glucoamylase fut stable jusqu'à 2 h lorsque incubée entre 40 et 50°C. Les constantes d'affinité de la glucoamylase pour la dextrine et l'amidon ont été déterminées être de 3.83 et 10.38 mg.ml-1, respectivement. La séquence N-terminale des acides aminés et la construction d'une sonde génétique pour le clonage du gène codant pour l'activité glucoamylase seront aussi présentées.

Contexte

Section :

Biotechnologie, biophysique

Thème du colloque :

Biotechnologie, biophysique

Hôte : Université McGill

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Titre du colloque :

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