Colloque

Étude de la glutamyl et de la glutaminyl-ARNt synthétases par la synthèse d'inhibiteurs spécifiques

Stéphane Bernier

Jacques Lapointe

Robert Chênevert

Membre a labase

Stéphane Bernier

Résumé du colloque

Les aminoacyl-ARNt synthétases (aaRS) sont des enzymes impliquées dans la biosynthèse des protéines. Plus particulièrement, elles permettent l'estérification d'un acide aminé sur l'ARNt correspondant. La glutamyl-ARNt synthétase (gluRS) et la glutaminyl-ARNt synthétase (glnRS) permettent respectivement l'estérification de l'acide glutamique et de la glutamine sur l'ARNtglu et sur l'ARNtgln. Le design des inhibiteurs est basé sur l'intermédiaire de la réaction catalysé par les aaRS soit l'adénylate d'aminoacyle. Ainsi, le glutamol adénylate a inhibé la gluRS de E. coli (Ki = 3 µM) et le glutaminol adénylate la glnRS de E. coli (Ki = 280 nM). Le glutamol adénylate a également été co-cristallisé avec la gluRS de T. thermophilus et la structure 3D a été déterminée par diffraction des rayons X.

Contexte

Section :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Thème du colloque :

Structure et fonction des protéines : aujourd'hui une protéine, demain un protéome

Responsables :

Stéphane Gagné

Hôte : Université Laval

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