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Étude de la protonation d'un modèle simplifié de la rhodopsine par spectroscopie ultra-violette

Patrice Turcotte
Daniel Vocelle
PT

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Patrice Turcotte

Résumé du colloque

La rhodopsine est une protéine membranaire responsable de la vision chez tous les vertébrés. Elle est formée d'un chromophore 11-cis rétinal et d'une apoprotéine-l'opsine. Le chromophore est lié à la protéine par une liaison imine et la base de Schiff ainsi formée est également protonée par l'un des nombreux acides de la protéine. La vision résulte de la transformation du pigment en plusieurs intermédiaires. Le but de ce travail est de mieux comprendre les interactions du chromophore avec son milieu. Pour ce faire, un modèle simplifié est mis au point qui consiste en une base de Schiff conjuguée et divers acides carboxyliques servant d'agent de protonation, le tout dans un solvant polaire et protique (le méthanol). Le pourcentage de protonation de l'imine a été mesuré par spectroscopie ultra-violette. Ainsi, il a été noté que la protonation est reliée à la concentration du modèle (effet de dilution) dans le méthanol et à la force de l'acide. De plus la protonation a été étudiée selon la polarité du solvant. A l'aide de mélanges méthanol-chloroforme, il a été démontré qu'à certaines % de mélange, il y a déprotonation. Ces résultats seront discutés en relation avec les pigments visuels.

Contexte

Section :
Biophysique
news icon Thème du colloque :
Biophysique
host icon Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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