Étude de la structure et de la dynamique de la protéine basique de la myéline en interaction avec des phospholipides anioniques par spectroscopie RMN du 31P et du 2H
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Résumé du colloque
La protéine basique de la myéline (MBP) est une protéine extrinsèque et hydrosoluble reconnue pour être impliquée dans la maladie de la sclérose en plaques. On pense que la MBP agirait comme agent liant des différentes couches des membranes de la myéline. Il est aussi supposé qu’elle serait partiellement incorporée dans les membranes lipidiques. Les spectres et les temps de relaxation transverses de la MBP en interaction avec des membranes d’acide dimyristoylphosphatique (DMPA) ont été étudiés par spectroscopie RMN solide du phosphore-31 et du deutérium. Les résultats montrent que la MBP induit une phase hexagonale dans les membranes de DMPA et une phase isotrope est aussi observée dans la phase liquide crystalline. De plus, la taille des vésicules est diminuée en présence de la MBP, ainsi que la constante de diffusion latérale mesurée par RMN de phosphore à deux dimensions. D'autre part, les spectres obtenus en RMN du deutérium pour des mélanges de phospholipides DMPA/DMPC-d54 et DMPA-d54/DMPC en présence de MBP montrent qu’il n’y a plus de phase hexagonale et isotrope, indiquant que la MBP n’introduit pas de séparation de phases latérale dans le mélange de lipides. Le profil de paramètres d’ordre des chaînes acyle perdeutériées de DMPA-d54 et DMPC-d54 montre que la MBP provoque un important désordre conformationel dans la région hydrophobe de la membrane lipidique.
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