Colloque

Étude de la structure et fonction d'une lipoprotéine humaine: apoD

Laurence Terrisse

Éric Rassart

Ross Milne

Membre a labase

Laurence Terrisse

Résumé du colloque

L'apolipoprotéine D (apoD) est une glycoprotéine de 29000 Kda appartenant à la famille des lipocalines qui comprend des protéines impliquées dans le transport de petites molécules hydrophobes. L'apoD a été identifiée comme le constituant majeur des fluides kytiques mammaires et d'autres résultats montrent que l'expression du gène augmente de 40 fois dans les nerfs périphériques en régénération. Ni le ligand, ni le rôle physiologique de l'apoD ne sont connus. Nous avons obtenu 14 hybridomes sécrétant des anticorps monoclonaux (Acm) spécifiques à l'apoD. Ces Acm compétitionnent entre eux mais ne compétitionnent pas avec deux Acm produits préalablement dans le laboratoire et que démontrent par des tests d'Elisa compétitionnaires. Pour établir une meilleure cartographie du site antigénique, l'apoD a été élue au CNBr et les fragments séparés et analysés par immunoblot. Des résultats préliminaires démontrent la présence de deux sites antigéniques distincts. Nous avons entrepris une cartographie fine des sites antigéniques en sous-clonant des portions d'ADNc de l'apoD humain dans les vecteurs d'expression pEX. Les protéines de fusion B-galactosidase-apoD sont analysées avec différents Acm. Cette cartographie des épitopes nous permettra d'identifier les(s) ligand(s) de l'apoD et ainsi permettre une meilleure compréhension du rôle physiologique de l'apoD.

Contexte

Section :

Biochimie, biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biochimie, biologie moléculaire

Hôte : Université du Québec à Montréal

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Titre du colloque :

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