Colloque

Étude de la structure et fonction d'une protéine du choc thermique (hsp 83)

Eloisa Carbajal

Robert M. Tanguay

Membre a labase

Eloisa Carbajal

Résumé du colloque

La réponse de toutes les cellules pro- et eucaryotiques à des températures supraoptimales est caractérisée par la synthèse d'un groupe spécifique de protéines, dites du choc thermique (hsp). Ces hsp se répartissent en 3 groupes: les hsp de 80-110 Kd; les hsp de 68-70 Kd et les hsp de 20-30 Kd. Afin de comprendre le phénomène du choc thermique, nous avons purifié la hsp de 83 000 daltons chez Drosophila Melanogaster. Un anticorps polyclonal a été produit et sa spécificité a été vérifiée par les techniques d'immunoblot 1D, 2D, immunoprécipitation et par digestion protéolytique partielle. Nous avons étudié par immunofluorescence la localisation intracellulaire de hsp 83 avant et après le choc thermique, ainsi que pendant la récupération. Des études de crossréactivité montrent que l'anti-hsp 83 réagit contre une hsp équivalente d'un autre invertébré (C. tentans) mais que faiblement avec les hsp de souris. Par contre, il ne présente aucune réactivité contre les hsp de xénotubes de poulet. L'analyse d'homologie entre la hsp 83 de drosophile et de poulet indique des différences entre les profils de migration des peptides analysés.

Contexte

Section :

Biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biologie moléculaire

Hôte : Université de Montréal

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Titre du colloque :

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