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Étude de la structure secondaire de la purothionine-alpha par spectroscopie infrarouge à deux dimensions

Isabelle Kelly
Michel Pézolet
France Fréchette
IK

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Isabelle Kelly

Résumé du colloque

La spectroscopie infrarouge est largement utilisée afin de déterminer la structure secondaire des protéines. Ce sont généralement les bandes amide I (vibrations(C=O)) et amide II (vibrations(C-N) et déformations(N-H)) qui peuvent nous donner ces informations par la position des différentes composantes dont elles sont formées. Très souvent, ces dernières se chevauchent et l’analyse peut devenir compliquée. Afin de palier à ce problème, nous avons utilisé la spectroscopie infrarouge à deux dimensions afin d’étudier les différentes conformations de la purothionine-alfa. La structure de cette protéine a été entièrement résolue par diffraction des rayons-x. Elle est constituée de 45 acides aminés, possède la forme de la lettre grecque gamma et est organisée suivant trois conformations principales: feuillets béta antiparallèles au niveau de la branche horizontale, hélices alfa au niveau de la branche verticale et coudes à la jonction. De manière à obtenir les cartes 2D synchrones et asynchrones, l’échange hydrogène-deutérium des protons amides a été utilisé comme perturbation externe. Puisque les protons associés à chacune des conformations possèdent des cinétiques d’échange différentes, il a été possible de séparer les contributions au niveau des bandes amides.

Contexte

Section :
Biophysique
news icon Thème du colloque :
Biophysique
host icon Hôte : Université de Trois-Rivières

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Titre du colloque :

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