Colloque

Étude de l'actomyosine et de la acto-H-méromyosine par diffusion de la lumière

J. Gruda

Y. Arnaud

C. Bocquet

J. Léger

Membre a labase

J. Gruda

Résumé du colloque

Les mesures de l'intensité de la lumière diffusée sous différents angles par des solutions d'actomyosine (AM) et d'acto-H-méromyosine (AHMM) ont démontré une diminution spontanée de la masse de ces protéines en fonction du temps et correspondant à une dissociation de hauts polymères. Une masse inférieure limite de 1.85 x 10^7 (AM) et de 1.35 x 10^7 (AHMM) a été déterminée. Cette évolution de la masse dans le temps explique les résultats contradictoires obtenus par différents laboratoires. Une analyse détaillée de la fonction de répartition angulaire (P éta) a permis de relier la variation de la fonction à celle de la masse ainsi d'établir un modèle structural pour ces deux protéines d'après lequel ces deux protéines se présenteraient sous forme d'un cylindre de 5800 A de longueur et de rayon égal à 1160 A pour l'AM et 120 A pour l'AHMM.

Contexte

Section :

Biologie moléculaire

Thème du colloque :

Biologie moléculaire

Hôte : Université Laval

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