Colloque

Étude de l'association de l'arginyl-ARNAsynthétase aux polysomes libres ou liés aux membranes chez les réticulocytes de lapins

J. Labrecque

J. Lapointe

C. Guay

D. Kern

C. Godin

Membre a labase

J. Labrecque

Résumé du colloque

Alors que chez les Procaryotes les aminoacyl-ARNAs synthétases sont des enzymes "solubles" dont les poids moléculaires sont de l'ordre de 50,000 à 300,000 daltons, chez les cellules animales on les retrouve dans des complexes de hauts poids moléculaires (environ 2 x 10^6 daltons); ces complexes sont soit libres, soit associés aux ribosomes. Afin d'étudier le rôle physiologique de ces associations, nous avons comparé les propriétés de l'arginyl-ARNAsynthétase (ArgRS) libre ou associée aux polysomes. L'activité spécifique de l'ArgRS dans les polysomes libres (P.L.) est de 1,05 fois et 2,8 fois plus grande que dans les polysomes liés aux membranes. La stabilité et l'affinité pour l'arginine de l'ArgRS des fractions P.L. est semblable. Ces résultats suggèrent donc que la haute activité spécifique de l'ArgRS dans la fraction P.L. est due à l'association d'une forte proportion des molécules d'ArgRS directement aux polysomes libres. Nous discuterons ces résultats en relation avec le modèle d'un contrôle de la biosynthèse de l'hémoglobine au niveau de la traduction chez les réticulocytes.

Contexte

Section :

Biochimie

Thème du colloque :

Biochimie

Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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