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Résumé du colloque
L'activité myotropique de l'angiotensine II (AT) sur les bandelettes d'aorte de lapin peut être grandement altérée si l'on fait des modifications au niveau de sa position en position 4. On sait que si on substitue cette tyrosine par une phénylalanine, le groupe ionisable est enlevé et nous avons démontré que l'électro-négativité du substituant sera petite, et vice versa. Nous avons vérifié si l'ionisation du groupe phénolique de la tyrosine (ce qui devrait diminuer son électro-négativité) a un effet sur l'activité de l'AT. Nous avons utilisé [Sar1, Tyr4]-AT dérivée des valeurs de pH correspondant à différents niveaux d'ionisation. Le peptide [Sar1, (4'-amino)Phe4]-AT a été utilisé dans cette recherche en solution tamponnée à pH 4, 6 et 9. Les résultats indiquent que le type de l'AT ainsi que le groupement phénolique de la tyrosine sont les facteurs majeurs qui déterminent même l'unique forme active du peptide. Nous proposons un mécanisme qui explique la divergence entre nos résultats et l'hypothèse initiale.
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