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Étude de l'interaction d'un nouveau céphèm avec les protéines sériques

H. Bruderlein
A. Dipaolo
R. Daniel
D. Perras
A. Fidelia
HB

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H. Bruderlein

Résumé du colloque

Les protéines sériques exercent une action irréversible sur quelques antibiotiques comportant un noyau β-lactame. Les céphèms représentent une classe d'antibiotiques intéressants à cause de leur spectre d'activité étendu. Cependant, plusieurs composés de cette classe sont instables dans le sérum. L'acide (5RS) 2-méthylpenem-3-carboxylate (BCI-98) a été choisi comme composé modèle pour cette étude. L'attachement du BCI-98 aux protéines sériques a été évalué par la capacité de ce composé d'inhiber la destruction d'une β-lactame chromogénique (BCI-604) sur le site de l'antibiotique spécifique. Le sérum de diverses espèces a été étudié. Les protéines sériques humaines ont été fractionnées en colonne Sephadex, et les fractions étudiées individuellement. L'albumine est entièrement responsable de cette obstruction. La réaction avec le réactif de Ellman en présence de BCI-98 dans le sérum a démontré que le groupement sulfhydryl de l'albumine n'est pas impliqué dans la liaison. Le déplacement d'une sonde fluorescente par BCI-98 a démontré que cette liaison implique le groupe ε-NH2 d'un résidu lysine de l'albumine. La nature exacte de la liaison n'est pas connue mais il est probable qu'elle implique l'acylation d'un résidu lysine au site d'attachement.

Contexte

Section :
Biochimie et biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie et biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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