Communication

Étude de l'organisation de la protéine sigma3 dans la capside du réovirus de mammifères

Étienne Rouault

Guy Lemay

ÉR

Membre a labase

Étienne Rouault

Résumé de la communication

La protéine sigma3, en association avec la protéine mu1C, est le principal constituant de la capside externe de réovirus (virus non-enveloppé, ARN bicaténaire segmenté). Plusieurs rôles distincts dans le cycle de réovirus sont attribués à sigma3 : encapsidation du génome, inhibition de PKR et contrôle de la traduction. Grossièrement, la protéine sigma3 est constituée de deux domaines : l’un en N-terminal possédant une structure en doigt de zinc, l’autre en C-terminal incluant deux motifs d’acides aminés basiques responsables de la liaison à l’ARN bicaténaire. La structure en doigt de zinc est nécessaire à la stabilité de la protéine ainsi qu’à l’association avec mu1 qui peut alors être clivé en mu1C et permettre la formation de la capside. Pour déterminer quels domaines de sigma3 sont exposés à la surface du virion, nous avons utilisé la mutagenèses dirigée par PCR afin d’insérer un épitope constitué de six histidines à différentes positions sur la protéine. Les propriétés de liaison à mu1 ont tout d’abord été rapidement évaluées par western blot après coexpression de chaque sigma3 recombinant avec m1 dans les cellules COS. Les mutants apparemment non affectés par l’insertion de six histidines seront maintenant surexprimés dans le système baculovirus et utilisés pour recapsider ("recoating") une préparation d’ISVP (virus partiellement décapsidé par l’action de la chymotrypsine) conformément à un protocole précédemment établi. Les virus ainsi produits seront analysés pour l’exposition des six histidines à la surface des virions. Cette approche pourrait éventuellement être utilisée pour le développement de réovirus comme vecteur d’épitopes.

Contexte

Section :

Microbiologie, virologie

Domaine de la communication :

Microbiologie, virologie

Hôte : Université de Montréal

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