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Étude de modification conformationnelle du facteur de couplage CF1 à l'aide de sondes fluorescentes

R. Béliveau
R.E. McCarty
RB

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R. Béliveau

Résumé du colloque

La photophosphorylation, dans la membrane photosynthétique, s'effectue par le facteur de couplage (CF1). L'incubation des membranes, en lumière et en présence de maléimide inhibe la phosphorylation; l'incorporation d'une molécule de maléimide par molécule de la sous-unité γ est responsable de cette inhibition. Dans le but d'étudier le rôle de la sous-unité γ dans le mécanisme enzymatique, nous avons utilisé une sonde maléimide fluorescente; N-(1-anilinonaphtyl) maléimide (ANM). Nos résultats indiquent que l'inhibition est du type inhibition directe et transfert d'énergie, du gradient électrochimique vers le centre actif de l'enzyme. L'incorporation de la sonde est stimulée par la lumière. On peut également observer un déplacement vers le bleu du pic de fluorescence, indiquant un meilleur rendement quantique, ce qui indique que le site touché en lumière est plus hydrophobe que celui en obscurité. Il y a également un transfert d'énergie de la tryptophane et éventuellement du tryptophane, vers la sonde, ce qui indique la proximité de ces résidus, au site d'interaction de la maléimide. L'analyse d'interactions de ces données permet de confirmer l'implication de la sous-unité γ dans la modification conformationnelle de l'enzyme lors de l'activation de la membrane par la lumière.

Contexte

Section :
Biochimie et biologie cellulaire
news icon Thème du colloque :
Biochimie et biologie cellulaire
host icon Hôte : Université de Sherbrooke

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Titre du colloque :

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