Colloque

Étude de structure-activité avec de nouveaux analogues du CGRP

Alain Caideux

Alain Fournier

Serge St-Pierre

Janice Albert

Membre a labase

Alain Caideux

Résumé du colloque

Les propriétés amphiphiliques des peptides semblent jouer un rôle déterminant dans la liaison peptide-récepteur. Or, des études récentes ont démontré que la partie centrale de la molécule de CGRP avait un caractère amphiphile. Notre étude vise donc à vérifier si la portion centrale du CGRP pouvait jouer un rôle particulier dans la liaison du peptide à son récepteur. Pour ce faire, une série d'analogues de la molécule de CGRP, dont les acides aminés en position centrale ont été remplacés par l'acide 2-aminocaproïque (Aca), ont été synthétisés [ex: (1-9)Aca(19-37hCGRP)]. Nous avons évalué l'activité agoniste et antagoniste de ces dérivés sur des préparations pharmacologiques (Krebs, pH 7.4, 37°C) sensibles à l'effet relaxant du CGRP soit; l'îlot de cobaye pré-contracté à l'histamine (10^-6M), l'aorte de souris pré-contractée à la norépinéphrine (5x10^-6M) et le colon de souris (base). Nos résultats ont révélé que ces nouveaux analogues ne possèdent aucune activité agoniste ou antagoniste sur nos préparations tissulaires. Ces résultats suggèrent que la portion centrale du CGRP semble être importante pour le maintien d'une conformation optimale lors de la liaison du peptide à ses récepteurs.

Contexte

Section :

Pharmacologie et toxicologie

Thème du colloque :

Pharmacologie et toxicologie

Hôte : Université de Montréal

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