Colloque

Étude de structure activité du neuropeptide Y (NPY) sur la veine saphène de lapin

Leng Hong Pheng

Majda T. Benchekroun

Serge St-Pierre

Alain Fournier

Alain Cadeux

Membre a labase

Leng Hong Pheng

Résumé du colloque

Il a été proposé que le NPY agit sur deux sous-types de récepteurs (Y1 et Y2) pour générer son effet. Cependant, les requis structuraux de la molécule du NPY pour ces deux sous-types de récepteurs ne sont pas encore définis. Récemment, nous avons montré que la veine saphène de lapin est une préparation riche en récepteurs Y1. Dans cette préparation, nous évaluons l'activité biologique de divers analogues et fragments de synthèse du NPY afin de déterminer les requis structuraux de ce peptide sur cette préparation. Les analogues synthétiques ont été synthétisés en remplaçant la portion neurale du NPY par une molécule d'acide γ-aminocaproïque (Ac). Nous avons utilisé divers fragments C-terminaux de PNPY(2-36) à PNPY(25-36), où des puissances relatives de 0.65 à 26% et des activités intrinsèques de 48 à 100% furent comparées à la molécule naturelle. Le fragment N-terminal PNPY(1-30) est inactif tandis que l'analogue (1-4)Ac(18-36)NPY a seulement une puissance très abaissée. Cependant, son activité biologique est 17 fois plus grande que celle du NPY. Les analogues (1-4)Ac(18-21)Ac(32-36)NPY, (1-4)Ac(18-25)Ac(32-36)NPY et (1-4)Ac(31-36)NPY sont inactifs. Nos résultats ont montré que non seulement les régions (1-4) et C-terminales (31-36) sont importantes pour l'affinité et l'activité biologique du NPY, mais que la portion centrale du C-6 C-terminal du peptide (ex: 18-30) serait essentielle pour une activation optimale des récepteurs Y1.

Contexte

Section :

Pharmacologie et toxicologie

Thème du colloque :

Pharmacologie et toxicologie

Hôte : Université du Québec à Rimouski

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Titre du colloque :

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