Colloque

Étude des dimères peptidiques protonés 2M+H par la spectrométrie de masse en FAB

Élise Godin

Christophe Jankowski

Jean-Claude Tabet

Jocelyn J.R. Paré

ÉG

Membre a labase

Élise Godin

Résumé du colloque

La décomposition des ions dimères et trimères protonés observés sur des matrices glycériliques pour de nombreux peptides en présence de certains adduits interagissant (par exemple polyamines, acide phosphorique, etc.) indique la possibilité d'adopter par les agrégats des conformations spécifiques. Notamment la présence des formes β-feuillets plissées ou α-hélicoïdales est sanctionnée par les formes β-turn (1-3). La modélisation de ces structures permet à visualiser les meilleures modèles pour les agrégats Leu-enkephalin, un pentapeptide comparé à 2M(H) (a), 2M+H+polyamine (b) et 3M+ (c). La stabilité de modes retenues est comparée aux autres possibilités (par exemple les structures parallèles et antiparallèles).

Contexte

Section :

Chimie organique

Thème du colloque :

Chimie organique

Hôte : Université Laval

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